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mais milionária 60,Sala de Transmissão ao Vivo em HD da Hostess Bonita, Levando Você por Novos Jogos, Explorando Mundos Virtuais e Desafios que Testam Suas Habilidades ao Máximo..Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à enzima ao mesmo tempo que o substrato, ou seja, nunca se ligam ao sítio ativo. Quer o complexo E-I, quer o complexo E-I-S, são enzimaticamente inactivos. O KM aparente não é alterado, a ligação do inibidor não interfere no sítio ativo da enzima, mas o Vmax muda neste caso, pois o inibidor não pode ser desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva).,As enzimas alostéricas são também, em geral, maiores e mais complexas que as enzimas simples. A maioria tem duas ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades..
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